IS 201-F6, la bactérie mangeuse de… plastique

Pour l’instant la scène semble irréaliste, mais dans quelques années nous pourrions bien voir nos déchets de plastiques digérés par des bactéries plutôt que recyclés.

L’intérêt pour la biodégradation des plastiques est né d’une trouvaille inusitée; des bactéries qui se nourrissent de matière plastique. En 2016, une équipe de chercheurs japonais a identifié pour une des toutes premières fois une bactérie qui utilise un polymère synthétique comme source principale d’énergie et de carbone1. Bien cachée dans un centre de recyclage, Idonella sakaiensis 201-F6 (IS 201-F6) proliférait en dégradant un des polymères les plus largement fabriqués par l’humain, le polytéréphtalate d’éthylène (PET). La découverte de cette petite forme de vie ouvrait alors toute grande la voie à la recherche sur l’élimination des déchets plastiques par des micro-organismes.

Figure 1 : Idonella sakaiensis 201-F61

Figure 2 : Structure du polytéréphtalate d’éthylène

L’apparition de formes de vies telles qu’IS 201-F6 est prévisible si nous pensons un peu à Darwin. Depuis la moitié du siècle dernier, l’homme a créé un tout nouvel environnement pour la vie en produisant des tonnes de plastiques. Les polymères synthétiques, ces assemblages de petites unités de carbone en longues chaines produites par l’humain, se sont accumulés pour former une source incroyable de carbone organique et d’énergie. Devant ce festin nouveau genre, des petits organismes ont bien vite suivi le chemin de l’évolution des espèces et se sont adaptées pour pouvoir dégrader les polymères.

L’adaptation d’une espèce à une nouvelle fonction biologique comme la digestion d’un polymère s’opère par des mutations dans son matériel génétique. Des petits changements dans l’ADN d’une bactérie se reflètent par des modifications structurales dans les protéines qu’elle fabrique. La plupart du temps, la nouvelle structure ne remplit pas de rôle particulier et la bactérie s’épuise à fabriquer la protéine inutile, puis meurt. Ce n’est pas le cas d’IS 201-F6, dont la machinerie protéique est devenue efficace pour digérer le PET au fil des mutations. Les protéines servant à cliver des liens dans des matières grasses et des cires auraient vraisemblablement évolué en deux protéines capables de dégrader les chaines de PET en ses constituants de base. La PETase et la METHase venaient de naître.

Figure 3 : Dégradation enzymatique du PET2

La PETase et la METHase sont des enzymes, une classe de protéines dont le rôle est de catalyser, ou accélérer, des réactions chimiques. Ce type de protéine utilise une structure large pour mettre en forme un site particulier, qui réunit les conditions physiques et chimiques pour faciliter une réaction. La PETase synthétisée par IS 201-F6 présente dans son site actif une combinaison d’acides aminés bien adaptée pour hydrolyser la fonction ester qui lie les monomères du PET ensemble.

Figure 4 : Structure et site actif (en rouge) de la PETase

Des chercheurs américains et anglais ont proposé une triade catalytique pour expliquer l’activité de l’enzyme2. La sérine en position 160 serait l’acide aminé qui réagit avec le polymère. La fonction alcool de la sérine est d’abord déprotonée par l’histidine 237, elle-même stabilisée par l’acide aspartique en 206. L’oxygène ainsi activé réagit sur le carbonyle de l’ester pour libérer un premier brin de PET. Une molécule d’eau répète ensuite la réaction pour libérer le second brin de PET et terminer le cycle. La fonction ester qui liait les monomères de PET a ainsi été clivée pour former un alcool et un acide sous l’effet de la PETase.

Figure 5 : Hydrolyse du PET par la PETase

La triade catalytique proposée pour expliquer le fonctionnement de la PETase est retrouvée chez une variété d’enzyme. C’est d’ailleurs par ce mécanisme que fonctionne la cutinase, la protéine à partir de laquelle la PETase aurait évolué durant la mutation d’IS 201-F6. Devant cette frappante similitude, les chercheurs se sont demandés quelles différences expliquent que PETase puisse digérer le polymère alors que sa proche cousine en est incapable. Encore une fois, les propriétés du site actif apportaient un élément de réponse évident. Alors que le site actif de la cutinase se présente sous la forme d’une fente étroite, celui de la PETase est presque trois fois plus large.

À partir de cette donnée, les chercheurs ont posé l’hypothèse suivante : La PETase est plus active que la cutinase pour cliver les chaines de PET parce que celles-ci ont tout simplement davantage accès au site actif de l’enzyme. Les brins de polymères du PET, prisonniers dans la structure compacte du polymère, pourraient atteindre facilement le site actif ouvert de la PETase tandis que le site fermé de la cutinase ne leur serait pas accessible.

Pour éprouver cette hypothèse, l’équipe de recherche a conçu une nouvelle protéine. En modifiant légèrement la séquence d’acide aminé de la PETase, une enzyme double mutante a été produite. Celle-ci conserve la triade catalytique comme mécanisme de réaction, mais son site actif a été modulé pour être à la fois plus ouvert que celui de la cutinase et plus fermé que celui de la PETase. Les essais de digestion du PET ont eu de quoi surprendre l’équipe de recherche. La protéine double mutante faisait mentir leur prédiction, ils venaient de créer une enzyme encore plus efficace pour la digestion du PET que la PETase produite par IS 201-F6.

Figure 6 : Sites réactionnels de la PETase (en bleu) et de la cutinase (en orange)2

Les chercheurs ont constaté après ces tests que les modifications qu’ils avaient apportées à la structure de la PETase ont modifié la manière dont les chaines polymères se positionnent sur la protéine. Les groupements ester étant plus exposés aux acides aminés de la triade catalytique, la protéine double mutante conduit la réaction de clivage plus facilement que la PETase d’origine. Bien qu’elle doive retravailler son hypothèse de départ, cette équipe de recherche a fait un grand saut vers la conception intelligente des protéines pour la dégradation des polymères.

Figure 7 : Position d’une chaîne de PET dans le site actif de la protéine double mutante2

La biodégradation des polymères synthétiques est un domaine appelé à évoluer rapidement. Alors que l’accumulation des déchets plastiques est déjà un problème pour les écosystèmes marins et terrestres, des petits micro-organismes tel qu’IS 201-F6 promettent déjà des solutions. Qui sait comment l’humain traitera ses plastiques et autres matériaux dans quelques décennies, peut-être les futures générations apprendront le recyclage seulement dans leur cours d’histoire? ■

Article par Maxime Leclerc

Sources:

  1.  Shosuke Yoshida, S. et coll. (2016). A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate). Science, 351(6278) 1196-1199
  2.  Austin H. P. and coll. (2018). Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase. PNAS, 115 (19) E4350-E4357

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